당류 분석

당지질화는 단백질의 중요한 번역 후 변형 중 하나입니다. 당 사슬과 펩타이드 사슬의 연결 방식에 따라 단백질의 당지질화는 N-당지질화와 O-당지질화로 나뉩니다. N-당지질화는 당 사슬의 환원 말단에 있는 N-아세틸글루코사민(Glc-NAc)이 펩타이드 사슬 내 일부 Asn 측면 사슬의 아미노 그룹과 연결되는 것입니다. 당 사슬을 가질 수 있는 Asn은 Asn-X-Ser/Thr의 3개의 잔기 구성 모티프 내에 있어야 하며, 여기서 X는 Pro를 제외한 임의의 아미노산 잔기일 수 있습니다. O-당지질화의 구조는 N-당지질화보다 간단하며 일반적으로 당 사슬이 짧지만 종류는 N-당지질화보다 훨씬 많습니다. 펩타이드 사슬 중 당지질화가 가능한 주요 잔기는 Ser와 Thr이며, 이외에도 티로신, 하이드록시라이신, 하이드록시프롤린이 있으며, 연결 지점은 이러한 잔기 측면 사슬의 하이드록시기 산소 원자입니다. 바이텍파크 바이오테크놀로지는 고해상도 질량분석기 Obitrap Fusion Lumos를 기반으로 Byonic 소프트웨어를 사용하여 펩타이드, 단백질 및 항체 약물의 당지질화를 분석하여 펩타이드 또는 단백질 샘플의 당지질화 지점, N당/O당 유형, 당지질화 지점의 당 구성을 확인할 수 있습니다.

 

당 스펙트럼 검사 및 분류

 

사례 분석:

서비스 사례는 고객이 제공한 재조합 단백질 약물에 대한 당 스펙트럼 검사를 수행하는 것입니다. 고객이 제공한 이론적 서열을 받은 후 우리는 먼저 서열을 분석하여 프로젝트에 적합한 단백질 분해 효소를 확인했습니다. 일반적으로 우리는 두 가지 이상의 단백질 분해 효소를 선택하여 분해하여 펩타이드 커버리지율을 높입니다. 다른 단백질 분해 효소를 사용하여 분해하면 다른 펩타이드 서열이 생성되며, 펩타이드 서열 간의 상호 보완 관계를 활용하여 당 스펙트럼 분석의 펩타이드 스펙트럼 커버리지율을 높입니다. 다음은 이전 프로젝트의 일부 실험 데이터로, 이 프로젝트에서 고객이 제공한 것은 재조합 단백질 샘플이며, 우리가 적합한 단백질 분해 효소 조합을 선택한 후 펩타이드 커버리지율은 다음 그림과 같습니다.

 

 

이 프로젝트에서 이론적 서열과 비교하여 펩타이드 커버리지율은 94%이며, 식별되지 않은 6%의 서열은 신호 펩타이드로 재조합 단백질 분비 과정에서 이미 절단되었기 때문에 실제 펩타이드 커버리지율은 100%입니다.

Byonic 소프트웨어 분석 후, 식별된 당펩타이드 관련 요약은 다음과 같습니다:

 

결과 보고서에서는 식별된 각 당펩타이드의 이차 질량 스펙트럼 정보도 제공합니다. 아래 그림과 같습니다:

중/영문 프로젝트 보고서

기술 보고서에서는 바이텍파크가 상세한 중영문 이중 언어 기술 보고서를 제공하며, 보고서에는 다음이 포함됩니다:

1. 실험 단계 (중영문)
2. 관련 질량분석기 파라미터 (중영문)
3. 질량분석기 이미지
4. 원시 데이터
5. 당 스펙트럼 검사 결과

바이오 약물 당 스펙트럼 검사 원스톱 서비스

주문 후 샘플 발송만 하시면 됩니다
바이텍파크 원스톱 서비스 완료: 샘플 처리 - 기기 분석 - 데이터 분석 - 프로젝트 보고서

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