N-글리코실화는 다양한 생리 및 병리 과정에 관여하는 단백질의 번역 후 변형입니다. 글리코실화 변형 위치의 가변성은 세포 활성을 평가하는 중요한 지표로, 선천성 글리코실화 질환(CDGs)의 심각성과 혈청 단백질 글리코실화 부착 위치 감소 간의 상관관계가 이를 뒷받침합니다. 따라서, 인체 건강에 미치는 단백질 글리코실화의 영향을 충분히 이해하기 위해, 위치 점유율을 정확히 식별하는 것이 중요합니다.
글리코실화 부착 위치를 확인하기 위해, 일반적으로 중수에서 단백질 N-글리코시다아제 F(PNGase F)를 사용하여 단백질에서 다당을 분리합니다. 이 과정에서 원래 글리코실화된 아스파라긴은 탈아미드화 과정을 거쳐 아스파르트산으로 전환되어 O18 변형이 증가합니다. O18이 도입되면 분자 질량이 변화하기 때문에, 글리코실화 위치는 아스파르트산이 포함된 펩타이드와 비글리코실화 아스파라긴이 포함된 펩타이드를 비교하여 검출할 수 있습니다. 글리코프로테인에서 가변적인 N-글리코실화 위치를 분석하는 일반적인 전략은 단백질을 PNGase F로 소화하고, 글리칸을 방출하며, 액체 크로마토그래피로 글리코펩타이드를 분리하고 질량 분석으로 검출하는 것입니다.
LC-MS 기반의 N-글리코실화 위치 부착 일반 분석 절차
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