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생물제품 표정 FAQ 요약

  • • 어떻게 표적 단백질의 구조에 따라 약물을 설계할 수 있나요?

    약물 개발 과정에서 표적 단백질의 구조는 약물 설계에 매우 중요합니다. 다음은 표적 단백질 구조에 기반한 약물 설계의 기본 과정입니다: 표적 단백질의 확인 및 구조 결정, 컴퓨터 보조 약물 설계, 화합물 선별 및 최적화, 체외 및 체내 약리학 테스트.

  • • 고효율 액체 크로마토그래피 기기는 어떻게 작동합니까? 고효율 액체 측정으로 함량을 어떻게 측정하고, 약물 적재율을 어떻게 계산합니까?

    고효율 액체 크로마토그래피(HPLC) 기기를 작동하는 단계는 다음과 같습니다: 전원 켜기 및 준비, 시스템 매개변수 설정, 시스템 균형, 샘플 주입, 데이터 수집, 실험 종료 및 세척, 전원 끄기.

  • • 같은 속의 다른 종의 식물도 참고 유전체로 사용될 수 있나요?

    같은 속의 다른 종의 식물은 참고 유전체로 사용될 수 있으며, 목표 종의 참고 유전체가 부족할 때 일반적으로 목표 종과 친척 관계가 가까운 종의 유전체를 참고로 선택합니다. 이는 그들이 유사한 유전적 배경과 진화 역사를 가지며, 그들의 유전체 구조가 목표 종과 유사할 수 있기 때문입니다. 그러나 이러한 방법의 정확성은 종 간의 유전적 차이에 영향을 받을 수 있습니다. 따라서 이상적으로는 목표 종의 참고 유전체를 사용하는 것이 바람직합니다.

  • • 자세한 유전자 결실 연구 방법을 제공해 주실 수 있나요?

    유전자 결실은 특정 유전자의 기능을 연구하기 위한 생물학에서 중요한 방법입니다. 이는 목표 유전자를 특정하게 삭제하거나 수정한 다음 생물체의 표현형 변화를 관찰하는 것을 포함합니다. 이 방법은 주로 CRISPR/Cas9 시스템을 사용하여 유전자 결실을 수행하는 과정을 설명합니다.

  • • HPLC 분리 원리는 무엇입니까?

    HPLC는 샘플 내의 각 성분과 이동상 및 고정상 간의 상호작용 차이를 기반으로 분리를 실현하는 크로마토그래피 분리 기술입니다.

  • • 아미노글루코스가 존재한다면, 수소 스펙트럼에 아미노 신호가 있습니까?

    아미노글루코스의 수소 스펙트럼에는 아미노 신호가 있으며, 이 신호는 일반적으로 δ 3-4 ppm 범위에 나타납니다. 그러나 구체적인 위치와 강도는 용매 및 환경 요인에 따라 달라질 수 있습니다.

  • • HPLC를 사용하여 단당 구성 분석 중에 라만토스 뒤에 또 다른 것이 발견되었습니다.

    HPLC에서 단당을 분석할 때 라만토스 피크 뒤에 나타나는 미지의 피크는 갈락토오스, 만노오스 또는 포도당일 수 있습니다. 표준물질 비교, 질량 분석 또는 크로마토그래피 조건 조정을 통해 그 성분을 확인할 수 있습니다. 이러한 방법을 결합하면 식별 정확성을 높일 수 있습니다.

  • • 핵자기수소스펙트럼에서 0.9 정도의 위치에서 피크가 나타나는데, 이것이 무엇일 수 있나요?

    NMR에서 약 0.9 ppm에 위치한 화학적 이동은 일반적으로 알킬(alkyl) 수소 원자와 관련이 있습니다. 보다 구체적으로, 이 영역의 신호는 일반적으로 메틸(CH3) 기단의 수소 원자와 관련이 있으며, 특히 포화 알케인 사슬의 끝에 위치한 메틸과 관련이 있습니다.

  • • 투과 전자 현미경 검사에서 배경에 많은 검은 덩어리 물질이 있으며, 입자가 모두 감싸인 것처럼 보입니다. 이것은 어떤 원인일 수 있나요?

    투과 전자 현미경(TEM) 검사에서 많은 검은 덩어리 물질이 나타나는 것은 샘플 준비, 샘플 오염, 샘플 자체 특성 및 이미징 매개변수 등과 관련이 있을 수 있습니다. 이를 해결하기 위해 샘플 준비 과정을 최적화하거나 이미징 매개변수를 조정하는 방법을 사용할 수 있습니다.

  • • 펩타이드 맵 실험은 어떻게 하나요?

    다음은 펩타이드 맵 실험의 기본 단계입니다: 1. 샘플 준비 단백질 추출: 적절한 추출 방법(예: 세포 파쇄, 초음파 파쇄 등)을 선택하여 샘플에서 목표 단백질을 추출합니다. 단백질 정제: 필요할 경우, 젤 여과, 이온 교환 크로마토그래피 또는 친화 크로마토그래피 등의 방법을 사용하여 단백질을 정제합니다. 2. 단백질 효소 분해 효소 선택: 일반적으로 사용되는 단백질 효소에는 트립신(Trypsin), 키모트립신(Chymotrypsin), Lys-C 등이 있습니다. 효소 분해 조건: 효소의 특성에 따라 적절한 완충액과 조건(예: 온도, pH 값)을 선택합니다. 일반적으로 37°C에서 수 시간에서 하룻밤 동안 배양합니다. 3. 펩타이드 분리 고성능 액체 크로마토그래피(HPLC): 역상 고성능 액체 크로마토그래피(RP-HPLC)를 사용하여 효소 분해 산물을 분리합니다. 적절한 크로마토그래피 컬럼과 이동상(펩타이드의 극성과 크기에 따라)을 선택하여 분리합니다. 기울기 세척: 일반적으로 물-아세토니트릴(또는 물-메탄올) 기울기 세척을 사용하며, 이동상 A는 물+0.1% 트리플루로 아세트산(TFA), 이동상 B는 아세토니트릴+0.1% TFA입니다. 4. 펩타이드 검출 질량 분석: 질량 분석기를 사용하여 HPLC로 분리된 펩타이드를 검출합니다. 데이터 분석: 질량 분석 데이터 분석 소프트웨어(예: Mascot, Proteome Discoverer)를 사용하여 펩타이드의 확인 및 매칭을 수행합니다. 5. 데이터 해석 펩타이드 맵 작성: HPLC 및 질량 분석 데이터를 바탕으로 펩타이드 맵을 작성하여 각 펩타이드의 보존 시간 및 질량 분석 피크를 표시합니다.

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